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原子尺度模拟确认可溶表丰富Peptide自组提供AmyoidMics显示相似构造属性
文档类型
条形图
发布日期
2010秋季
抽象性
外表蛋白A(OSPA)自组结构可形成高度稳定但可溶化贝富自组结构,类似于原生仿冒成型粒状结构与主要组成不可解综合物的阿米洛多不同,PSAM高水解此处,我们描述这些可溶化贝表丰富组件的相容性并用全原子显式分子动态比较结构稳定性、相容动态和关联力,用不同尺寸贝表模拟终端蛋白结构式和自由能表间不同数层序列比较显示,与amyroid相似,表侧链式交互和氢联结加表内盐桥是稳定整体结构结构的主要驱动力详细结构分析显示,所有野型变形PSAM结构都与amyroidfribils相似,在某种程度上显示曲曲转贝表,暗示曲转贝表泛泛图容积丰富的贝表自组成可提供良好的阿米亚类仿真学,并以此在原子尺度上确认它们是优异亚米亚类研究系统这些结果进一步深入了解模型对纳米结构设计是否有用
卷积
98号
问题
一号
第一页
27号
上页
36号
推荐引用
郑智学模拟确认可溶表富百Peptide自构件提供AmyoidMimics显示相似构造属性(2010年)。化学、生物分子和腐蚀工程系研究.249
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